rodopsina
In biochimica, proteina fotosensibile, responsabile del meccanismo della visione, presente nei bastoncelli della retina; è formata da un gruppo prostetico, l’11-cis-retinale, e da un’apoproteina, l’opsina. È una glicoproteina integrale della membrana che circonda ciascuno dei dischi contenuti nei segmenti esterni dei bastoncelli della retina; è costituita da 348 residui amminoacidici e la sua struttura tridimensionale è tale che la r. attraversa per 7 volte, con altrettanti tratti ad α-elica, la membrana dei dischi (fig. 1). Le anse prive di struttura elicoidale, che collegano ciascuno dei tratti ad α-elica, sporgono da entrambi i lati della membrana; circa metà della massa della r. rimane nello spessore del disco ed è costituita da amminoacidi di tipo idrofobico. L’11-cis-retinale è localizzato nella zona centrale della membrana del disco ed è orientato quasi ad angolo retto rispetto alla superficie della membrana stessa. La r. ha un ampio spettro di assorbimento (350-620 nm) abbracciando, quindi, gran parte dello spettro visibile e parte dell’ultravioletto. In particolare, la r. umana ha un massimo di assorbimento a 500 nm, corrispondente alla luce verde.
Nel processo della visione, noto anche come ciclo di Wald (➔ Wald, George), l’evento fotochimico primario è l’isomerizzazione, indotta da un impulso luminoso, del gruppo prostetico 11-cis-retinale della r. nell’isomero tutto-trans. L’isomerizzazione del doppio legame 11-cis avviene attraverso una serie di reazioni che producono forme intermedie di r., ognuna delle quali ha un massimo di assorbimento (λ max) diverso, come raffigurato in fig. 2. Delle varie reazioni, solo quella iniziale è fotochimica e impiega circa 6 picosecondi (6∙10–12 s), mentre le successive reazioni termiche si realizzano con velocità progressivamente decrescenti (dai nanosecondi ai secondi). Nell’ultima reazione, viene idrolizzata la base di Schiff che lega il gruppo aldeidico del retinale tutto-trans a un ε-amminogruppo di uno specifico residuo di lisina della metarodopsina II, causando la dissociazione del gruppo prostetico dall’opsina. La metarodopsina II, nota anche come r. fotoattivata, è la forma proteica che dà inizio al successivo fenomeno dell’iperpolarizzazione della membrana plasmatica dei bastoncelli. A seguito della dissociazione metarodopsina II-retinale tutto-trans, si verificano variazioni di permeabilità al sodio nella membrana plasmatica, che generano un impulso nervoso a livello della sinapsi all’estremità opposta del bastoncello. Infatti, in presenza di uno stimolo luminoso, i canali per il sodio presenti sulla membrana dei dischi si chiudono grazie a una serie di reazioni enzimatiche a cascata, che amplificano di un milione di volte il segnale originario (l’assorbimento di un singolo fotone da parte della r.). In questo processo è coinvolta la proteina regolatrice transducina. La chiusura dei canali per il sodio fa ridurre il flusso degli ioni Na+ verso l’interno del disco, cosicché la carica elettrica all’interno della membrana diviene più negativa, facendo avvicinare il valore del potenziale della membrana del disco a quello di equilibrio degli ioni K+. L’accumulo di Na+ all’esterno dei dischi è responsabile di un’iperpolarizzazione della membrana del bastoncello che si propaga fino al corpo sinaptico dove, inibendo il rilascio di un neurotrasmettitore, trasduce il segnale luminoso originario in impulso nervoso sulla membrana postsinaptica. Al contrario, al buio, i canali del sodio sono aperti e il flusso degli ioni Na+ attraverso la membrana dei dischi è detto ‘corrente al buio’. In questo caso, gli ioni Na+ diffondono dal segmento esterno a quello interno del bastoncello, dove una Na+-K+-ATPasi li pompa fuori della cellula. In un bastoncello completamente adattato all’oscurità, ogni fotone assorbito dalla r. provoca un decremento della corrente al buio di circa il 3% e induce una iperpolarizzazione della membrana plasmatica di ca. 1 mV.