superossido
superossido Composto chimico contenente lo ione O2̇− (detto esso stesso s.), con un elettrone non accoppiato, che conferisce proprietà paramagnetiche; per metterne in evidenza la natura di radicale, è anche indicato con il simbolo O2̇−. Sono noti i s. dei metalli alcalini, la cui stabilità, per effetto delle diverse energie reticolari, cresce al crescere del raggio dello ione alcalino: così, mentre il s. di sodio si può ottenere solo per reazione del perossido con ossigeno ad alta temperatura e pressione, i s. di potassio, di rubidio, di cesio si formano già per combustione del metallo con ossigeno a pressione ordinaria. I s. alcalini sono solidi di colore da giallo ad arancio; costituiscono energici agenti ossidanti: reagiscono rapidamente con le sostanze organiche, con acqua liberano ossigeno. Superossidodismutasi In biochimica, gruppo di metalloenzimi antiossidanti della classe delle ossidoreduttasi, presenti in tutte le cellule aerobie, sia procariotiche sia eucariotiche, e anche in alcuni Batteri anaerobi; sono in grado di eliminare lo ione s. per mezzo della reazione di dismutazione:
Sono state individuate tre diverse classi di superossidodismutasi (SOD) che differiscono fra loro per il tipo di metallo presente nel sito attivo: a) superossidodismutasi a rame-zinco (Cu,Zn-SOD); b) superossidodismutasi a ferro (Fe-SOD); c) superossidodismutasi a manganese (Mn-SOD).
Nei Procarioti si hanno solo le Mn-SOD e Fe-SOD, mentre negli Eucarioti sono presenti tutte e tre le specie di SOD. Le Cu,Zn-SOD sono presenti nel citoplasma, nei cloroplasti, mitocondri, perossisomi e lisosomi; le Mn-SOD sono localizzate nella membrana cellulare batterica, nei mitocondri, perossisomi, gliossisomi. Le Fe-SOD, assenti nei tessuti animali, si trovano nel citoplasma batterico, nei cloroplasti delle alghe eucariotiche primitive e di alcune piante superiori. Le sequenze amminoacidiche di tutte le Mn-SOD animali, vegetali e batteriche sono simili tra loro; il loro peso molecolare è di circa 40.000, valore identico a quello delle Fe-SOD. Inoltre, le Fe-SOD sono enzimi dimerici (con 1 o 2 ioni Fe++ per subunità), così come la Mn-SOD di Porphyridium cruentum, mentre tutte le Mn-SOD sono tetrameriche e contengono uno ione Mn++ per subunità. Le Mn-SOD e Fe-SOD hanno la stessa organizzazione tridimensionale e gli stessi ligandi metallici e sono in larga parte formate da α-eliche; differiscono solo nelle zone di contatto tra le varie subunità, dato che le Mn-SOD presentano un tratto di sequenza aggiuntiva, costituito da 8 amminoacidi. Le Cu,Zn-SOD sono enzimi dimerici (peso molecolare 32.000) con subunità identiche, ognuna delle quali è formata da circa 150 amminoacidi e contiene uno ione Cu++ e uno Zn++; i legami che si stabiliscono tra i 2 monomeri sono di tipo non covalente. La sequenza amminoacidica completa è stata determinata per 30 Cu,Zn-SOD diverse, appartenenti a Vertebrati, invertebrati, piante, lieviti e Batteri. Tutte le Cu,Zn-SOD hanno un numero elevato di residui di glicina e pochissimi residui di triptofano e tirosina. Le Cu,Zn-SOD svolgono la loro azione catalitica con un meccanismo di ossidoriduzione alternato, durante il quale lo ione Cu++ è sottoposto a cicli successivi di ossidazione e riduzione (Cu++⇄Cu+) in seguito alla reazione con 2 anioni superossido. A differenza degli altri due tipi di superossidodismutasi, le Cu,Zn-SOD sono inattivate dal perossido d’idrogeno ed è, perciò, fondamentale per la conservazione della loro attività catalitica la presenza della catalasi e della glutationeperossidasi, altri enzimi antiossidanti che dismutano l’H2O2 in acqua e ossigeno molecolare (➔ radicale). Le Cu,Zn-SOD sono assai efficienti, anche se il sito attivo del rame rappresenta solo lo 0,1% della superficie totale dell’enzima; inoltre, ogni sito attivo funziona in modo indipendente dall’altro, ma sempre nello stato dimerico della proteina.
L’elevata efficienza delle superossidodismutasi è importante per il mantenimento del corretto stato ossidoriduttivo cellulare, poiché permette l’eliminazione dello ione s. che, in presenza di metalli di transizione, può essere trasformato in specie radicaliche dell’ossigeno dotate di elevatissima tossicità. A tale proposito, numerosi sono gli studi sperimentali, sia clinici sia preclinici, dedicati a un’applicazione farmacologica delle superossidodismutasi nelle patologie in cui sono prodotti radicali dell’ossigeno (invecchiamento, ischemia, riperfusione tissutale, diabete ecc.).
Le superossidodismutasi dei vegetali, soprattutto le Cu,Zn-SOD, sono particolarmente attive nei periodi di elevata attività fotosintetica, durante i quali si può avere una notevole produzione di radicali dell’ossigeno (con danni irreversibili alle membrane dei cloroplasti), i quali possono essere formati in quantità maggiore anche per azione di erbicidi, come il paraquat.