peptidil prolil cis-trans isomerasi

Enciclopedia della Scienza e della Tecnica (2008)

peptidil prolil cis-trans isomerasi


Enzimi, noti anche come PPlasi, che catalizzano l’isomerizzazione dei legami peptidici che precedono i residui amminoacidici di prolina, durante il processo di formazione della struttura terziaria delle proteine. L’isomerizzazione di legami peptidici amminoacido-prolina non corretti è uno dei passaggi lenti e cruciali nel determinare la cinetica di folding di una proteina nella cellula. Tale reazione è catalizzata dagli enzimi con attività di tipo PPIasica. Le PPIasi sono molto abbondanti e distribuite in modo quasi ubiquitario, si trovano virtualmente in tutti i tessuti e in tutti gli organismi, dai Batteri ai Mammiferi, e sono presenti in tutti i compartimenti cellulari. Studi in vitro sulle PPIasi hanno mostrato che tali enzimi accelerano il folding di un ampio spettro di proteine, sebbene con efficienza variabile. La miglior catalisi di folding operata da questi enzimi è l’aumento di 100 volte della costante cinetica di folding della ribonucleasi T1; una simile efficienza di catalisi si osserva anche con le catene leggere delle immunoglobuline. La reazione di folding delle proteine, che viene catalizzata da questi enzimi, è una rotazione di 180° attorno all’asse C−N del legame peptidico che precede la prolina, che non coinvolge né scissione né formazione di legami covalenti. Perciò le PPIasi possono essere classificate come conformasi, ossia enzimi in grado di modificare la conformazione molecolare, e dotate di un’altissima efficienza. Le PPIasi caratterizzate sinora possono essere classificate in tre famiglie, strutturalmente non correlate, che hanno preso il nome dai farmaci immunosoppressivi che inibiscono la loro attività isomerasica: (a) le ciclofiline legano la ciclosporina A; (b) le proteine leganti FK-506 (FKBP, FK-binding protein) legano FK-506 e la rapamicina; (c) le parvuline non legano né la ciclosporina A né FK-506. È bene precisare che l’azione immunosoppressiva di questi farmaci non è legata alla loro capacità di inibire le PPIasi, bensì a un ruolo inatteso del complesso farmaco-PPIasi nella regolazione dell’espressione genica. (*)

→ Proteine. Struttura delle proteine

Vedi anche
in vitro Locuzione latina usata nel linguaggio scientifico con riferimento a quei processi biologici che si fanno avvenire in provetta o in altro recipiente di vetro o, comunque, al di fuori dell’organismo vivente. La locuzione in vivo si usa invece con riferimento a osservazioni che si compiono su cellule o ... ribonucleasi In biochimica, gruppo di enzimi, appartenente alla classe delle idrolasi, che degradano l’RNA idrolizzando i legami fosfodiesterici e liberando oligo- e mononucleotidi. Le ribonucleasi (o RNasi) svolgono una varietà di funzioni e presentano specificità diverse: la RNasi II, prodotta da Escherichia coli, ... espressióne gènica espressióne gènica Processo per cui ogni cellula è in grado di attivare, o esprimere, solo alcuni dei geni contenuti nel suo DNA. Infatti, nonostante il patrimonio genetico di un individuo (ovvero il suo DNA) sia uguale in tutte le cellule, queste hanno caratteristiche e funzioni differenti: ciò avviene ... prolina Amminoacido, di formula (acido α-pirrolidincarbossilico), abbondante nelle prolammine. Negli organi­smi animali, la prolina è presente, come idrossiprolina, nel collagene (➔) e nell’elastina (➔ elastiche, fibre). La trasformazione in idrossiprolina è catalizzata dall’enzima prolinaidrossilasi. La ...
Categorie
Vocabolario
iṡomeraṡi
isomerasi iṡomeraṡi s. f. [der. di isomero, col suff. -asi degli enzimi]. – In biochimica, classe di enzimi che, catalizzando reazioni di isomerizzazione, conducono a una riorganizzazione interna delle molecole.
cis-
cis- [dal lat. cis «di qua da»]. – Prefisso di alcuni aggettivi derivati dal latino o formati modernamente sul modello latino (come cisalpino, cispadano, ecc.), per indicare posizione geografica di qua da un determinato punto di riferimento....