In biochimica, metodologia messa a punto da R.R. Porter e F. Sanger nel 1948 e utilizzata da V.M. Ingram per lo studio dell’emoglobina S, con cui si ottengono le mappe peptidiche di una determinata proteina. Gli enzimi proteolitici tagliano la proteina in punti particolari riducendola a una serie di oligopeptidi. Un’aliquota della miscela peptidica è separata mediante elettroforesi su supporto solido; successivamente viene effettuata una cromatografia, in una direzione spostata di 90° rispetto a quella dell’elettroforesi, che divide i peptidi non ancora separati dall’elettroforesi stessa. La colorazione del supporto con coloranti specifici, eseguita al termine della cromatografia, evidenzia (in base al numero di macchie colorate presenti sul supporto) il numero dei peptidi originatisi dall’idrolisi enzimatica della proteina di partenza e la loro posizione sul supporto stesso.