Co-chaperon
Proteina che svolge un ruolo di supporto agli chaperon molecolari nell’assicurare un corretto ripiegamento tridimensionale di altre proteine, l’eventuale inserimento in una membrana e, in alcuni casi, l’organizzazione in strutture più complesse. Negli ultimi anni è stato chiarito che i principali chaperon intracellulari non agiscono da soli ma si avvalgono dei cosiddetti co-chaperon. In alcuni casi questi co-chaperon partecipano direttamente all’azione degli chaperon, come DnaJ (Hsp40) di Escherichia coli, che agisce sinergicamente con DnaK nell’aiutare proteine nascenti a ripiegarsi correttamente.
In altri casi essi hanno un ruolo più indiretto assicurando la corretta funzione e il riciclaggio delle proteine chaperon. In E. coli, per es., le proteine GroES (Hsp10) e GrpE coadiuvano la funzione degli chaperon Hsp60 e Hsp70 rispettivamente. Nello specifico, lo chaperon Hsp60, che in E. coli prende il nome di GroEL, dà origine a una struttura, formata da 14 subunità assemblate in due anelli ettamerici, impilati l’uno sull’altro, percorsa da una cavità centrale che assomiglia a un cilindro cavo.
Questa struttura si associa a un ettamero di subunità di GroES, dove ogni ettamero assume la forma di una calotta che si lega su una faccia del doppio anello. La calotta si posa sulla cavità centrale di Hsp60, chiudendo una delle aperture del cilindro. Quando GroES si lega a GroEL induce un cambiamento conformazionale nell’anello a cui si lega che fa aumentare il volume della cavità centrale. La proteina substrato si lega all’interno del canale centrale di GroEL. Il ripiegamento della proteina implica la dissociazione e la riassociazione di GroES. Quando GroES si riassocia lo fa sull’anello contenente la proteina substrato. Ciò significa che l’ulteriore rilascio di GroES è essenziale affinché venga rilasciata la proteina. Non si conosce esattamente come la dissociazione e la riassociazione di GroES, di cui potrebbero avvenire più cicli, siano connesse con il progressivo ripiegamento della proteina substrato.
→ Proteine. Struttura delle proteine