rodopsina

rodopsina

Proteina fotosensibile, responsabile del meccanismo della visione, presente nei bastoncelli della retina; è formata da un gruppo prostetico, l’11-cis-retinale (forma biologicamente attiva della vitamina A, derivata dal retinolo) e dall’apoproteina opsina. La r. è una glicoproteina integrale della membrana; ciascun bastoncello porta molte molecole di r. nella sua parte apicale. Ha un ampio spettro di assorbimento (350÷620 nm) abbracciando, quindi, gran parte dello spettro visibile e parte dell’ultravioletto. In partic., la r. umana ha un massimo di assorbimento a 500 nm, corrispondente alla luce verde. Nel processo della visione, noto anche come ciclo di Wald (➔ Wald, George), l’evento fotochimico primario è l’isomerizzazione, indotta da un impulso luminoso, del doppio legame 11-cis del retinale nell’isomero tutto-trans. L’isomerizzazione avviene attraverso una serie di reazioni, nell’ultima delle quali si forma la metarodopsina II; questa, nota anche come r. fotoattivata, è la forma proteica che dà inizio al successivo fenomeno dell’iperpolarizzazione (➔ potenziale d’azione) della membrana plasmatica dei bastoncelli, che genera un impulso nervoso a livello della sinapsi all’estremità opposta del bastoncello.