Enzima proteolitico del succo gastrico. La p. attiva deriva dal pepsinogeno (detto anche zimogeno), precursore proteico inattivo, elaborato dalle ghiandole piloriche e dalle cellule principali delle ghiandole del fondo dello stomaco. La trasformazione del pepsinogeno in p. è avviata dall’acido cloridrico gastrico, che opera il distacco dal primo di un polipeptide di peso molecolare intorno a 3200, ...
Leggi Tutto
Enzima proteolitico presente nel latte (detto anche rennina), di struttura analoga alla pepsina. Provoca la coagulazione del latte, in quanto idrolizza parzialmente la caseina a paracaseina, che precipita [...] in presenza degli ioni calcio. Si trova anche nel succo gastrico del vitello ...
Leggi Tutto
In biochimica, nome generico di prodotti che si formano durante i processi di demolizione naturale delle proteine (peptonizzazione) per azione di fermenti proteolitici (pepsina, pancreatina, papaina) o [...] sciroppi. In fisiologia, il termine indica l’insieme dei prodotti di scissione delle proteine che, dallo stomaco dopo l’azione della pepsina, passa nel duodeno.
In un animale da esperimento, specie la cavia, con un’iniezione di p. si provoca lo shock ...
Leggi Tutto
Denominazione (anche proteinasi) degli enzimi della classe delle idrolasi che idrolizzano i legami peptidici interni della catena polipeptidica. Sono e. gli enzimi proteolitici interessati ai processi [...] digestivi dei mammiferi: pepsina, rennina, tripsina, chimotripsina. ...
Leggi Tutto
Enzimi proteolitici presenti nei tessuti animali all’interno dei lisosomi. Sono endopeptidasi intracellulari, classificate nei gruppi, A, B, C, D, E, G, di specificità simile a quella delle proteinasi [...] secrete nel tratto gastrointestinale (pepsina, tripsina e chimotripsina). Alla morte della cellula i lisosomi si disgregano e le c. catalizzano l’autolisi dei tessuti. La loro azione è favorita da una leggera acidità ambientale, quale si verifica nei ...
Leggi Tutto
(o protamine) In biochimica, le proteine meno complesse e a più basso peso molecolare tra quelle semplici. Le p. sono solubili in acqua, non coagulano al calore, sono basi forti, in quanto formate da [...] fosfowolframico; sono inoltre prive di potere antigenico e tossico per i Vertebrati superiori e non risultano attaccate dalla pepsina ma solo da una carbossipeptidasi. P. sono state trovate esclusivamente nella testa degli spermatozoi dei pesci: la ...
Leggi Tutto
Enzima del gruppo delle idrolasi peptidiche (peptidil-amminoacido idrolasi) che scinde il legame peptidico contiguo al terminale carbossilico. Le c. più note sono quelle pancreatiche, secrete dalle cellule [...] , insieme alle proteinasi pancreatiche, sulle proteine alimentari che hanno già subito nello stomaco l’attacco della pepsina, contribuendo alla loro demolizione. Nei tessuti, insieme alle catepsine, sono presenti c. endocellulari che agiscono nei ...
Leggi Tutto
Proteina principale del latte, contenuta in quantità diverse da specie a specie: per es., nella donna la frazione di c. è dello 0,9%, nella mucca del 3%. È una fosfoglicoproteina a cui è legato il calcio. [...] essere digerita dai normali enzimi del tratto intestinale solo dopo coagulazione: la proteinasi più attiva nella coagulazione della c. è la rennina della mucosa gastrica di vitello (➔ caglio), che nella digestione umana è sostituita dalla pepsina. ...
Leggi Tutto
Sostanza di natura proteica (una volta detta fermento) che ha proprietà di accelerare una reazione chimica specifica senza esser consumata e senza entrare nei prodotti finali della reazione. Le sostanze [...] 1833 A. Payen e J.-F. Persoz isolarono l’amilasi dall’orzo tallito e la purificarono; nel 1836 T. Schwann scoprì la pepsina nel succo gastrico; nel 1837, indipendentemente, C. Cagniard De la Tour, Schwann e F. Kutzing provarono che il lievito, prima ...
Leggi Tutto
enzima papaina
Enzima proteolitico della classe delle idrolasi (gruppo proteasi, sottogruppo tiolproteasi), caratterizzato da una specificità ad ampio raggio per i legami peptidici, eccetto quelli in [...] il substrato, grazie anche all’intervento di una istidina adiacente al sito attivo stesso. L’attività massima della papaina si ha a pH 6,2 ca. È nota anche come pepsina vegetale, papaiotina e così via. (*)
→ Sistemi chimico-fisici: autorganizzazione ...
Leggi Tutto
pepsina
s. f. [der. del gr. πέψις «digestione»]. – In biochimica, enzima proteolitico del succo gastrico che deriva, per azione dell’acido cloridrico, dal pepsinogeno secreto dalle ghiandole dello stomaco: in ambiente acido, determina la trasformazione...
pepsinasi
pepsinaṡi s. f. [der. di pepsina, col suff. -asi]. – In biochimica, sottogruppo delle proteinasi che riunisce quei sistemi fermentativi che, come la pepsina, sono attivi in ambiente fortemente acido (pH circa 2).