PROTEINE o sostanze proteiche

PROTEINE o sostanze proteiche

Le sostanze proteiche o proteine o protidi sono i costituenti chimici più importanti degli organismi animali e vegetali perché costituiscono il materiale chimico sul quale si svolgono per la maggior parte i complessi fenomeni della vita. Fra le sostanze organiche, le proteine sono perciò quelle che presentano il più grande interesse per i chimici e per i biologi.

Tutte le sostanze proteiche sono costituite dai quattro elementi fondamentali carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Quasi tutte le proteine contengono zolfo, alcune anche fosforo: poche altre contengono altri elementi (per es., il ferro nell'emoglobina). Non si conosce esattamente il loro peso molecolare, o almeno sono da ritenersi poco attendibili i dati ricavati dalle determinazioni eseguite con diversi metodi: è certo però che sono sostanze a peso molecolare molto elevato.

Quando si riscaldano, si decompongono tutte a poco a poco, carbonizzandosi con sviluppo di gas, senza mostrare un netto punto di fusione. Alcune proteine sono solubili nell'acqua, altre sono invece affatto insolubili: alcune si disciolgono nelle soluzioni acquose di sali neutri oppure in soluzioni debolmente acide o alcaline. Le soluzioni delle proteine sono sempre soluzioni colloidali. Alle proprietà colloidali delle sostanze proteiche è dovuta in gran parte l'importanza che hanno nella vita animale e vegetale. Dalle loro soluzioni le proteine possono essere fatte precipitare in opportune condizioni per aggiunta di certi sali neutri (solfato di sodio, solfato di ammonio, ecc.) in quantità conveniente. Se si diluisce il liquido con acqua, il precipitato torna a disciogliersi. Se la salatura si fa a temperatura ordinaria, le proteine che si separano non sono affatto modificate perché dopo questa operazione esse conservano tutte le proprietà che avevano prima. Sotto l'influenza di svariati agenti fisici e chimici le proteine possono subire invece un cambiamento più o meno profondo: si trasformano in proteine denaturate. Una simile trasfommazione avviene, per es., quando si riscalda una soluzione di una proteina. In queste condizioni (meglio di tutto a un determinato P_H) molte proteine coagulano, cioè precipitano completamente dalle loro soluzioni. Le proteine coagulate non hanno più le stesse proprietà che avevano prima: esse sono cioè denaturate. È importante notare che le proteine hanno proprietà acide e proprietà basiche nello stesso tempo: tanto con le basi quanto con gli acidi reagiscono formando sali. Ma il carattere acido e il carattere basico non sono sempre egualmente sviluppati nelle proteine. Mentre in alcune né il carattere acido né il carattere basico hanno una notevole prevalenza, in altre (per es., nelle protammine) prevale il carattere basico e in altre (per es., nelle globuline) prevale il carattere acido. Anche certi acidi deboli (per es., l'acido tannico, l'acido picrico, l'acido fosfovolframico, ecc.) possono formare con le proteine composti salini, molti dei quali sono insolubili e servono qualche volta per la ricerca e per l'identificazione delle sostanze proteiche nei liquidi in cui sono contenute. In modo analogo i sali dei metalli pesanti (per es., solfato di rame, cloruro mercurico, nitrato d'argento, ecc.) possono far precipitare le proteine presenti in una soluzione allo stato di composti metallici insolubili (proteinati metallici). Quando si tratta una proteina con un alcali forte a sufficiente concentrazione, essa passa in soluzione: neutralizzando la soluzione (che contiene un proteinato alcalino) si precipita la proteina denaturata (alcali-albumina o alcali-proteina). Analogamente quando si tratta una proteina con un acido forte e poi si neutralizza, si ottengono le acido-albumine o acido-proteine o sintonine: anche queste sono proteine denaturate differenti dalle proteine di partenza.

Per azione degli alcali o degli acidi in soluzione più concentrata oppure quando si riscaldano le soluzioni ottenute, la trasformazione che avviene non è più una semplice denaturazione: in tali condizioni la molecola proteica subisce un'idrolisi più profonda e si ottengono veri prodotti di scissione delle sostanze proteiche, cioè le albumose (o proteose) e i peptoni e infine, come prodotti ultimi di scissione, diversi amminoacidi, insieme con prodotti secondarî di decomposizione (acido solfidrico, ammoniaca, acido acetico, acido propionico, ecc.). Anche certi fermenti (fermenti proteolitici) sono capaci di provocare una simile scissione della molecola proteica. Secondo la loro maniera d'agire questi fermenti si possono dividere in diversi gruppi: a) quelli del tipo della pepsina, contenuta nello stomaco degli animali, i quali in ambiente acido (meglio con P_H = 3,5 circa) attaccano quasi tutte le proteine native (fanno eccezione le protammine) trasformandole in albumose e peptoni; b) quelli del tipo della tripsina, contenuta nel succo pancreatico, i quali in ambiente neutro o leggermente alcalino (meglio con P_H = 8 circa) attaccano le proteine (alcune più facilmente, altre più difficilmente) e attaccano anche le albumose e i peptoni scindendoli fino ad ammino-acidi; c) quelli del tipo dell'erepsina, presente nell'intestino tenue, i quali agiscono in ambiente neutro o debolmente alcalino e scindono le albumose e i peptoni fino ad amminoacidi, ma non attaccano le proteine. Sono questi fermenti che, spezzando la molecola proteica nei suoi componenti fondamentali, operano negli organismi animali la digestione delle proteine ingerite con gli alimenti: gli amminoacidi sono poi portati in circolazione e vengono utilizzati dagli organismi.

Le albumose e i peptoni sono dunque prodotti di scissione intermedî delle proteine: le albumose per la loro complessità si avvicinano di più alle proteine: i peptoni sono i prodotti di una scissione più spinta. Le albumose sono solubili nell'acqua ma, a differenza dalle proteine, non coagulano per azione del calore: conservano però la proprietà che avevano le proteine di essere precipitate dalle loro soluzioni per aggiunta di solfato d'ammonio o di magnesio. I peptoni invece non coagulano per azione del calore e non vengono precipitati con la salatura.

I prodotti ultimi della scissione della molecola proteica per azione degli alcali, degli acidi o dei fermenti sono diversi amminoacidi, circa 20, che si possono ricavare in quantità maggiore o minore dopo la scissione delle proteine.

Il più semplice di questi è l'acido ammino-acetico o glicocolla o glicina CH₂(NH₂) − COOH. L'acido α-ammino-propionico

è conosciuto col nome di alanina e il suo derivato ossidrilico della formula CH₂(OH) − CH(NH₂) − COOH è chiamato comunemente serina. Di costituzione analoga alla serina è un altro amminoacido con funzione di mercaptano, la cisteina, la quale per ossidazione si trasforma facilmente nel bisolfuro corrispondente, la cistina

e da questa si può riformare per riduzione. Seguono gli acidi α-ammino-valerianici, cioè:

e gli acidi α-ammino-capronici, cioè:

Altri due amminoacidi proteici contengono due gruppi carbossilici e un solo gruppo amminico, cioè l'acido ammino-succinico o acido aspartico e l'acido ammino-glutarico o acido glutammico

Contengono invece due gruppi amminici e un solo carbossile l'acido α-δ-diammino-valerianico o ornitina

e l'acido α-ε-diammino-capronico o lisina

Strettamente connessi all'omitina sono l'arginina e l'istidina corrispondenti alle fommule

Due amminoacidi proteici contengono l'anello benzenico e cioè la fenil-alanina, e la para-ossi-fenil-alanina o tirosina

Altri due amminoacidi che contengono anelli eterociclici sono la prolina o acido α-pirrolidin-carbonico e il triptofano o β-indol-alanina

Oltre a questi amminoacidi che sono i più comuni, ne sono stati ricavati alcuni altri in piccole quantità soltanto da alcune speciali sostanze proteiche. Tali sono un acido diammino-triossi-dodecanico, la 3−5−diiodio-tirosina, un altro composto solforato, la metionina della formula CH₂(S•CH₃) − CH₂ − CH (NH₂) − COOH, una ossi-prolina, un acido ossi-glutammico e pare anche un'ossi-valina, un'ossi-lisina, ecc. Non è escluso poi che in avvenire, studiando qualche altra sostanza proteica o perfezionando i metodi di ricerca in questo difficile campo di studî, si possano isolare anche altri amminoacidi che per ora non si conoscono. Da molte proteine inoltre, accanto agli amminoacidi, si ottengono fra i prodotti di scissione anche composti di altra natura, per es. acido fosforico dai fosfoproteidi, basi puriniche e pirimidiniche dai nucleo-proteidi, ecc.

Eccettuata la glicocolla, tutti gli amminoacidi proteici sono otticamente attivi e precisamente nelle sostanze proteiche si rinviene sempre una sola delle forme stereoisomere possibili. Fra i prodotti di scissione delle proteine si ritrova, per es., sempre la l-leucina e mai la d-leucina, sempre la d-alanina e mai la l-alanina. In conseguenza dell'attività ottica degli amminoacidi anche le soluzioni delle proteine sono otticamente attive, di regola levogire.

È molto importante osservare che non da tutte le sostanze proteiche si formano per scissione tutti gli amminoacidi sopra rammentati e nelle stesse quantità. Al contrario ogni sostanza proteica differisce dalle altre perché, come risulta dalla scissione, ognuna è formata da amminoacidi di qualità e in quantità differenti. Così, per es., mentre le protammine dànno per scissione grande quantità di arginina o di istidina, dalle altre sostanze proteiche se ne ottiene sempre in piccole quantità; mentre la colla o gelatina dà per scissione molta glicocolla (circa il 25%), altre sostanze proteiche, per es. l'albumina e la caseina, non ne contengono affatto. La gelatina invece non contiene triptofano, la zeina non contiene né triptofano né lisina né cisteina. Questo fatto ha una grande importanza per l'alimentazione degli animali. Poiché certi amminoacidi, quali la lisina e il triptofano, sono indispensabili e insostituibili per gli organismi animali, le sostanze proteiche che nella loro molecole non li contengono, hanno valore alimentare insufficiente.

Poiché dalle esperienze di idrolisi delle proteine risulta evidente che sono formate da diverse molecole di amminoacidi, resta a vedere in qual modo stanno unite l'una all'altra queste molecole di amminoacidi che sono, per così dire, le pietre con le quali è costruito il complesso edificio molecolare delle proteine. Si ammette oggi comunemente che le singole molecole di amminoacidi stiano fra loro unite in modo che il carbossile d'una molecola si unisce, con eliminazione di acqua, col gruppo amminico di un'altra molecola vicina per costituire un aggruppamento simile a quello contenuto nelle ammidi. Secondo questa ipotesi, per es., due molecole di glicocolla sarebbero riunite così

Partendo dal concetto che le singole molecole degli amminoacidi fossero collegate in tal modo con legame ammidico, E. Fischer riuscì a preparare artificialmente una serie di composti di questo tipo ai quali dette il nome di polipeptidi. Fischer e i suoi allievi riuscirono con diversi metodi a concatenare con legame ammidico 2, 3,.... e finanche 19 molecole di amminoacidi eguali o differenti. Fu osservato che i polipeptidi ottenuti presentano molta somiglianza con i peptoni, comprese le proprietà colloidali delle loro soluzioni. Essi vengono idrolizzati non solo dagli acidi e dagli alcali per dare separate le singole molecole di amminoacidi che li costituiscono, ma vengono scissi anche dagli stessi fermenti proteolitici che scindono i peptoni. La pepsina del succo gastrico che non attacca i peptoni, non idrolizza neppure i polipeptidi. La tripsina e la erepsina invece, che sono capaci di scindere i peptoni, idrolizzano anche molti polipeptidi artificiali e precisamente quelli formati da amminoacidi proteici, cioè da quelle forme otticamente attive di amminoacidi che sono contenute ordinariamente nelle sostanze proteiche. Essi scindono, per es., i polipeptidi contenenti l-leucina o d-alanina, ma non quelli nella composizione dei quali entra la d-leucina o la l-alanina. Per idrolisi parziale di alcune proteine si è riusciti anche a ottenere alcuni polipeptidi molto semplici, per es. la d-alanil-l-leucina dall'elastina, oppure un tripeptide costituito da due molecole di triptofano e una di alanina che fu ricavato dalla caseina. Questo fatto è importante perché conferma l'ipotesi che le singole molecole di amminoacidi siano fra loro unite con legame ammidico per costituire le sostanze proteiche. Non è però escluso che anche gli ossidrili di alcuni amminoacidi (per es., quelli della serina o della tirosina) possano anch'essi servire per collegare con legame di estere altre molecole di amminoacidi. È infine ancora viva la discussione se le proteine siano semplicemente costituite da catene più o meno lunghe formate da ammino acidi riuniti l'uno all'altro o se piuttosto le proteine non siano costituite invece da strati o fasci di polipeptidi più o meno complessi aggregati l'uno all'altro con valenze secondarie. Secondo questo modo di vedere, la pepsina, sciogliendo le valenze secondarie, sfalderebbe per così dire questi strati, formando le albumose e i peptoni. Soltanto la tripsina e l'erepsina sarebbero capaci di idrolizzare i legami − CO − NH − dei singoli polipeptidi per dare gli amminoacidi liberi. Sulla costituzione delle proteine si fanno cioè discussioni analoghe a quelle che oggi si fanno sulla costituzione dei poliosi superiori.

Le proteine dànno alcune reazioni colorate la maggior parte delle quali però non sono caratteristiche della molecola proteica ma piuttosto degli amminoacidi che compongono la molecola stessa. Così, per es., molte proteine dànno con acido nitrico concentrato una colorazione o un coagulo giallo che passa all'aranciato per aggiunta di ammoniaca. Sono le proteine che contengono come costituenti della loro molecola la fenil-alanina, la tirosina o il triptofano, quelle che dànno questa reazione, chiamata reazione xantoproteica. Altre proteine dànno colorazione rossa o rosso-bruna col reattivo di Millon (soluzione nitrica di nitrato di mercurio contenente acido nitroso). Tale reazione è data da tutti i fenoli e quindi dalle proteine che contengono tirosina. Le sostanze proteiche che contengono triptofano dànno invece la reazione di Hopkins e Cole, cioè producono una colorazione rossa violetta in contatto con una soluzione solforica d'acido gliossilico. Non è il caso di riferire qui la lunga serie di reazioni che si conoscono, analoghe alle precedenti. Una reazione generale però che è data dalle sostanze proteiche, dai peptoni e dai polipeptidi è la cosiddetta reazione del biureto, consistente nel trattare la soluzione proteica con qualche goccia di soluzione di solfato di rame e un eccesso di alcali. La colorazione rossa violetta che appare (analoga a quella che nelle stesse condizioni è prodotta dal biureto) è dovuta ai legami − CO − NH − più volte ripetuti nella molecola ed è quindi una riprova della costituzione ammidica dei polipeptidi e delle proteine.

Classificazione. - Le sostanze proteiche si dividono in due grandi classi: proteine semplici o proteine native o oloproteidi, le quali per scissione dànno origine soltanto ad ammino-acidi, e proteine coniugate o eteroproteidi, dalle quali per scissione si ottengono non soltanto amminoacidi ma anche altre sostanze.

Le proteine native si suddividono alla loro volta in varî gruppi secondo le proprietà fisiche e chimiche che presentano e secondo gli amminoacidi ai quali dànno origine per scissione.

a) Protammine. - Sono le sostanze proteiche più semplici perché per scissione dànno origine soltanto a pochi amminoacidi, in prevalenza a basi esoniche (arginina, istidina e lisina). Dalla salmina, per es., si può avere per scissione l'87% del suo peso di arginina. Nella molecola delle protammine manca sempre la glicocolla, mancano la tirosina e la cisteina. Le protammine hanno carattere basico più spiccato delle altre proteine: con l'acido fosfovolframico, per es., formano sali che qualche volta si possono avere ben cristallizzati. Le protammine sono solubili nell'acqua e, come le albumose, non coagulano per azione del calore: precipitano però per aggiunta di solfato di magnesio dalle loro soluzioni: come le albumose, non sono idrolizzate dalla pepsina. In natura si trovano le protammine combinate con acidi nucleici a costituire alcuni nucleo-proteidi che sono contenuti nello sperma dei pesci. La salmina dei salmoni è costituita soltanto da arginina, serina, prolina e valina. Analoghe sono le clupeina delle aringhe, la sturina degli storioni, ecc.

b) Istoni. - Sono sostanze proteiche più complesse delle protammine, ma che non arrivano ancora alla complessità delle albumine e delle globuline. Come le protammine, gli istoni dànno origine per scissione a forti quantità di basi esoniche ma, oltre a queste, contengono anche tirosina, cisteina e molti altri amminoacidi. Gli istoni sono solubili nell'acqua: dalle loro soluzioni precipitano per aggiunta di solfato di magnesio e coagulano per azione del calore. Come le protammine, gli istoni si ritrovano sempre accoppiati ad altre sostanze per costituire diverse proteine coniugate. Appartengono a questo gruppo la globina (che costituisce la parte proteica della molecole dell'emoglobina) e diversi nucleoistoni contenuti in alcuni nucleo-proteidi.

c) Albumine. - Sono le proteine più tipiche e più complete per la composizione chimica, perché dànno origine per idrolisi a tutti o quasi tutti gli amminoacidi che in generale si formano per scissione delle sostanze proteiche: soltanto la glicocolla generalmente manca. Le albumine sono solubili nell'acqua e nelle soluzioni diluite di sali neutri. Le soluzioni coagulano per riscaldamento e precipitano per saturazione con solfato ammonico. Appartengono a questo gruppo la ovo-albumina, la siero-albumina, la latto-albumina e anche varie albumine di origine vegetale.

d) Globuline. - Si distinguono dalle albumine perché sono insolubili nell'acqua: si sciolgono però nelle soluzioni diluite di sali neutri e negli alcali diluiti. Le soluzioni coagulano per riscaldamento e precipitano per aggiunta di solfato di magnesio di media concentrazione. Per quanto riguarda la composizione chimica, le globuline si differenziano dalle altre proteine e anche dalle albumine, perché in generale contengono meno cisteina, molto acido aspartico e molto acido glutammico in modo che esse presentano proprietà acide più marcate delle proprietà basiche. A questo gruppo appartengono alcune proteine animali, per es. la latto-globulina, la siero-globulina, ecc.: anche il fibrinogeno del sangue e la miosina dei muscoli sono globuline. In maggior numero si ritrovano le globuline nelle piante: sono conosciute, per es., la legumina dei piselli, l'amandina delle mandorle, l'edestina dei semi di canape, la glutenina del grano, l'orizenina del riso, ecc. Alcuni trattati tengono distinte in un gruppo a parte le prolammine o gliadine le quali, a differenza dalle vere globuline, sono solubili nell'alcool a 70-80%. Le prolammine inoltre hanno la caratteristica di dare origine per scissione a una quantità di prolina maggiore di quella che si ha dalle vere globuline, mentre non dànno né lisina né triptofano e soltanto poca arginina: la gliadina del grano, la ordeina dell'orzo, la zeina del granturco, ecc., appartengono a questo gruppo.

e) Scleroproteine. - Sono chiamate da alcuni anche albuminoide. Non si ritrovano nel protoplasma cellulare, ma, essendo generalmente insolubili nell'acqua, negli alcali e negli acidi diluiti e nelle soluzioni saline, si rinvengono negli organismi animali a costituire i tessuti di protezione e di sostegno, le formazioni cornee e i tessuti connettivi. Molte scleroproteine sono attaccate difficilmente dai fermenti proteolitici. A questo gruppo appartengono le cheratine che sono i costituenti principali della epidermide, delle unghie, peli, lana, penne e corna degli animali, delle scaglie dei serpenti, del guscio delle tartarughe, ecc. Anche la fibroina e la sericina, costituenti della seta del baco da seta, sono scleroproteine. L'osseina che costituisce la maggior parte della trama organica delle ossa, l'elastina componente delle fibre elastiche e dei tendini, i collageni che sono i costituenti principali dei tessuti connettivi, ecc., sono tutte scleroproteine. Per composizione chimica questo gruppo è molto eterogeneo: mentre, per es., i collageni per scissione dànno molta glicocolla, poca cisteina, pochissima tirosina e niente triptofano, dalle cheratine si ricava invece anche la tirosina e molta cisteina.

Le proteine coniugate o eteroproteidi sono sostanze proteiche complesse costituite da proteine native unite con un gruppo non proteico (gruppo prostetico). Secondo la natura dell'aggruppamento prostetico esse si suddividono in diversi gruppi.

a) Glucoproteidi. - Sono quelli nei quali il gruppo prostetico contiene un radicale carboidrato, oltre ad acido solforico legato in forma di estere. Appartengono a questo gruppo le mucine, per es. quella contenuta nella saliva, quella delle mucose respiratorie, la mucina secreta dalle lumache, ecc. Le mucine sono sostanze di natura acida, insolubili nell'acqua; si sciolgono negli alcali formando soluzioni schiumose filanti che non coagulano per azione del calore e dalle quali si possono riprecipitare per aggiunta di acido acetico. Per scissione delle mucine si formano diversi amminoacidi e contemporaneamente molta glucosammina (finanche il 25%). Anche i mucoidi appartengono a questo gruppo: dal condromucoide delle cartilagini, per es., si può avere per scissione condrosammina e acido glucuronico oltre ad acido solforico.

b) Fosfoproteidi. - Contengono come gruppo prostetico l'acido fosforico. Siccome questo si può staccare abbastanza facilmente per mezzo degli alcali, si ammette che vi si ritrovi combinato sotto forma di estere con qualche ossidrile, per es. quello della serina o della tirosina. I fosfoproteidi hanno proprietà nettamente acide: sono insolubili nell'acqua, solubili negli alcali diluiti e riprecipitano per neutralizzazione con un acido. A questo gruppo appartiene la caseina del latte, la vitellina del tuorlo d'ovo, ecc.

c) Nucleoproteidi. - Sono proteine fosforate anch'esse: il fosforo però fa parte di un acido nucleico che è il componente prostetico di questo gruppo di etero-proteidi. Gli acidi nucleici sono diversi nei diversi nucleoproteidi, ma la struttura fondamentale è per tutti identica: gli acidi nucleici risultano dall'unione di acido fosforico con un esosio o un pentosio (generalmente ribosio) con una base purinica (adenina, guanina, ipoxantina o xantina) e con una base pirimidinica (citosina, uracile o timina). I nucleoproteidi più semplici sono contenuti nello sperma dei pesci: essi sono formati dall'unione d'un acido nucleico con una protammina o con un istone. Nucleoproteidi più complessi sono i componenti principali dei nuclei delle cellule.

d) Cromoproteidi. - Sono proteine coniugate il cui gruppo prostetico è una sostanza colorata contenente un metallo. Il più noto rappresentante di questo gruppo è la sostanza colorante dei globuli rossi del sangue, la emoglobina. La parte proteica della sua molecola è costituita da una proteina nativa (la globina, appartenente al gruppo degli istoni), mentre la parte prostetica (chiamata comunemente ematina) è un composto colorato che risulta dall'unione di quattro anelli pirrolici sostituiti, aggruppati intorno a un atomo di ferro (v. emoglobina). Un altro cromoproteide di costituzione analoga all'emoglobina, ma contenente rame invece che ferro nella molecola, è l'emocianina esistente nel sangue di alcuni molluschi e crostacei. È stata anche affermata l'esistenza di cromoproteidi contenenti manganese (in certi molluschi) o vanadio (nelle ascidie).

Da quanto è stato sopra esposto risulta chiaro quanto sia complessa la struttura molecolare delle proteine. Noi abbiamo ora soltanto un'idea della loro costituzione, ma siamo ancora ben lontani dalla conoscenza completa di queste sostanze tanto importanti per la vita degli animali e delle piante. La sintesi dei polipeptidi insegna il modo di utilizzare come pietre di costruzione le molecole di amminoacidi per giungere a costruire edifici molecolari analoghi a quelli esistenti nelle proteine naturali ed apre ai chimici dell'avvenire la via che dovranno percorrere per giungere a preparare nei loro laboratorî proteine identiche a quelle che per ora soltanto la forza vitale degli animali e delle piante è capace di costruire.

Usi. - Le proteine sono le sostanze alimentari più importanti e insostituibili per gli animali; mentre un organismo animale può continuare a vivere senza ingerire grassi o idrati di carbonio, non può fare a meno degli alimenti proteici. Diversi processi industriali sono impiegati per modificare le proteine naturali in modo da renderle più gradite come alimenti, per es. l'industria del caseificio fondata sulla trasformazione della caseina del latte in formangio. Dal punto di vista farmacologico le sostanze proteiche interessano per la terapia proteinica, che rientra nel campo più vasto della colloidoterapia (v. proteinoterapia). L'industria farmaceutica prepara una serie di prodotti che non sono altro che proteine vegetali o animali parzialmente idrolizzate e trasformate in albumose o peptoni (Somatose, Nutrose, Tropon, Plasmon, ecc.) in modo da essere più facilmente digerite e assimilate dagli organismi malati. In farmacia vengono preparati diversi altri prodotti di trasformazione delle proteine, combinati spesso anche con altri elementi, per es., il protargolo, il peptonato di ferro, i peptoni iodurati, diversi nucleinati metallici, ecc. Per le applicazioni industriali le scleroproteine tengono il primato: la lana e la seta sono scleroproteine. Anche l'industria del cuoio impiega come materia prima la pelle degli animali costituita da scleroproteine. La fabbricazione della colla, che si fa riscaldando le ossa, le cartilagini, ecc., con acqua sotto pressione, è fondata sulla solubilizzazione delle scleroproteine contenute in queste parti animali. Non meno importanti applicazioni delle proteine si hanno nell'uso dell'albumina, ecc., per chiarificare il vino o altri liquidi, nell'utilizzazione delle proprietà adesive della colla e dei caseinati alcalini, nella fabbricazione di sostanze plastiche artificiali (galalite, eec.) dalla caseina, ecc. (v. albumina; caseina; cheratina; gelatina).

Bibl.: E. Abderhalden, Lehrbuch der physiologischen Chemie, 5ª ed., Vienna 1923; F. Ullmann, Enzyklopädie der technischen Chemie, 2ª ed., Berlino 1928 segg.; P. Rondoni, Biochimica, 3ª ed., Torino 1933; G. Bargellini, Lezioni di chimica organica, Roma 1929-30.