pepsina
Enzima proteolitico del succo gastrico. La p. attiva deriva dal pepsinogeno elaborato dalle ghiandole piloriche e dalle cellule principali delle ghiandole del fondo dello stomaco. La trasformazione del pepsinogeno in p. è avviata dall’acido cloridrico gastrico, che opera il distacco di un polipeptide, detto inibitore della p., e di cinque peptidi più semplici. La stessa p. così ottenuta influenza poi, per autocatalisi, la medesima trasformazione e quindi la propria attivazione. La p. agisce solo in ambiente fortemente acido (pH 1,4÷2,8) e risulta denaturata al di sopra di pH 5. È costituita da una singola catena polipeptidica contenente a un’estremità il gruppo ammidico dell’isoleucina e all’altra quello carbossilico della valina. A eccezione delle protammine, mucine e cheratine, la p. scinde determinati legami peptidici (−CONH−) delle proteine, liberando miscugli di polipeptidi. La scarsezza o addirittura la mancanza di p. nel succo gastrico caratterizza la maggioranza delle gastriti croniche, le neoplasie gastriche, l’anemia perniciosa, l’achilia congenita; aumento di p. si può avere in talune gastriti croniche e nell’ulcera gastrica.