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modificazione post-traduzionale

di Nicoletta Landsberger, Charlotte Kilstrup-Nielsen - Enciclopedia della Scienza e della Tecnica (2008)
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modificazione post-traduzionale

Nicoletta Landsberger
Charlotte Kilstrup-Nielsen

Modificazione chimica di una proteina in seguito alla sua traduzione. Si tratta di modificazioni covalenti di varia natura che possono influenzare in maniera significativa le proprietà e le attività proteiche. Tra le più studiate ricordiamo l’aggiunta di zuccheri (glicosilazione), lipidi (acilazioni), gruppi fosfato (fosforilazione), gruppi metilici (metilazione) e gruppi acetile (acetilazione). Esistono anche numerosi esempi di proteine modificate mediante il legame covalente di peptidi, quali ubiquitina e SUMO (Small ubiquitin-like modific), a residui di lisina della proteina. Le modificazioni post-traduzionali vengono effettuate e rimosse da enzimi specifici quali chinasi e fosfatasi (fosforilazione), acetilasi e deacetilasi (acetilazione), glicosilasi, metiltrasferasi e demetilasi. Generalmente il significato funzionale di tali modificazioni è di tipo regolativo. Infatti, la rapidità con la quale le proteine possono essere modificate post-traduzionalmente e la reversibilità della maggior parte delle modificazioni, ne fanno un sistema che permette alla cellula di rispondere rapidamente a stimoli di diversa natura e a modificazioni ambientali che richiedono un pronto adattamento. Paradigmatico, in questo senso, è il caso della fosforilazione-defosforilazione di proteine a opera di chinasi e fosfatasi: il cambiamento nello stato di modificazione di proteine specifiche viene utilizzato dalla cellula in molte vie di trasduzione del segnale. Generalmente, quando la cellula viene sottoposta a stress si attiva una via di segnalazione che comporta l’intervento di proteinchinasi, che consente alla cellula di reagire e superare il momento critico. Quando lo stress è eliminato, la via di segnalazione viene disattivata, spesso grazie all’intervento di fosfatasi, e la cellula può riprendere il suo metabolismo normale. Un altro caso particolarmente interessante è l’ubiquitinazione, che può comportare l’aggiunta allo scheletro proteico di una catena laterale di residui di ubiquitina (poliubiquitina). Tale modificazione ha generalmente l’effetto di causare la rapida degradazione della proteina poliubiquitinata, indirizzandola verso un particolare complesso ad attività proteasica, il proteosoma.

→ La cromatina e il controllo dell’espressione genica; Fattori di trascrizione

Vedi anche
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  • BIOLOGIA MOLECOLARE in Biologia
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  • LEGAME COVALENTE
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