miosina

miosina

Proteina motrice coinvolta nei vari meccanismi di movimento cellulare. È una proteina con massa molecolare di 460 kDa in grado di assemblarsi a formare filamenti che acquistano l’aspetto dei filamenti spessi del sarcomero, l’unità funzionale del muscolo. Filamenti purificati di miosina si legano spontaneamente a filamenti purificati di actina; i filamenti scorrono l’uno rispetto all’altro in presenza del nucleotide adenosintrifosfato (ATP) e oggi sappiamo che la miosina è l’enzima che converte l’energia chimica del legame γ fosforico dell’ATP in lavoro meccanico esercitando una forza parallela su un filamento di actina. La miosina forma un polimero bipolare, con due metà simmetriche, composto da circa 300 molecole proteiche; ciascuna metà del filamento bipolare di miosina si muove verso l’estremità dell’adiacente filamento di actina così da trascinare i filamenti di actina antiparalleli l’uno verso l’altro col risultato di un accorciamento del sarcomero. La singola molecola di miosina presenta due teste globulari – unite a livello del ‘collo’ e responsabili del legame con l’actina e dell’attività meccano-enzimatica – e una lunga coda in grado di formare oligomeri affiancandosi strettamente e sfalsandosi in modo regolare con altre molecole di miosina per costituire l’impalcatura del filamento. La molecola di miosina è un dimero composto da due catene polipeptidiche pesanti i cui lunghi domini ad α-elica si attorcigliano a formare la coda. Le teste, ciascuna delle quali è associata a una coppia di piccole catene leggere coinvolte nella regolazione enzimatica, costituiscono i ponti trasversali che connettono i filamenti di actina e miosina. La miosina del muscolo rappresenta solo un membro di un’ampia famiglia di proteine nota come la superfamiglia delle miosine, proteine ubiquitarie nelle cellule eucariotiche. I domini motori (teste) sono altamente conservati in tutta la superfamiglia, mentre la maggior variabilità nella sequenza amminoacidica si trova a livello delle code e, presumibilmente, riflette differenze funzionali specifiche. È interessante notare che alcune miosine non dimerizzano e ciò suggerisce che una sola testa sia sufficiente a espletare la funzione meccanica. Nonostante la funzione specifica della maggior parte delle miosine non muscolari sia poco nota, studi di localizzazione con la tecnica di immunofluorescenza hanno suggerito alcuni possibili ruoli per alcune di esse. Per es., durante il processo di divisione cellulare, la miosina è responsabile della contrazione di una cintura periferica di filamenti di actina che permette la separazione delle due cellule figlie. È anche coinvolta nei processi di fagocitosi, è presente negli pseudopodi e nei microvilli delle cellule intestinali e nelle stereociglia delle cellule cigliate dell’organo del Corti. È stato anche dimostrato che alcune miosine trasportano, lungo filamenti di actina, vescicole intracellulari. (*)

→ Cellula. Movimento cellulare