fosfatasi
fosfatasi
Enzimi proteici che catalizzano la rimozione reversibile, chiamata defosforilazione, di un gruppo fosfato da una proteina fosforilata o da un lipide fosforilato. Il gruppo fosfato, che viene rimosso da una proteina, può provenire da un fosfo-amminoacido a cui il fosfato è stato covalentemente legato da un enzima chinasi. Gli amminoacidi che possono essere fosforilati o defosforilati sono: tirosina, serina, treonina, oppure, nei Procarioti, istidina e acido aspartico. Le fosfatasi sono classificate in funzione della loro specificità di azione in: tirosin-fosfatasi, serin-treonin-fosfatasi, duali (che riconoscono sia la fosfo-tirosina, sia la fosfo-serina o fosfo-treonina), e infine le fosfatasi lipidiche. La defosforilazione agisce in opposizione alla fosforilazione, attuata dagli enzimi chinasi, che aggiungono un gruppo fosfato. L’aggiunta o la rimozione di un gruppo fosfato può attivare o disattivare un enzima, può rendere riconoscibile, o nascondere, una molecola a un’altra e quindi favorire o interferire nelle interazioni fra molecole. Essendo modificazioni veloci e reversibili, la fosforilazione e la defosforilazione di un enzima, una proteina o un lipide, sono estremamente importanti per una veloce risposta cellulare al cambiamento di concentrazione di un fattore di crescita o un messaggio di differenziamento. I geni che codificano per fosfatasi e chinasi sono ca. il 3% di tutti i geni di un organismo e ca. 107 geni che codificano per tirosin-fosfatasi sono stati identificati nell’uomo. Mutazioni che colpiscono la funzionalità o la sintesi di fosfatasi e chinasi sono correlate all’insorgenza di tumori, diabete e altre patologie.