complesso citocromo b6-f
complesso citocromo b6-f
Complesso formato da quattro proteine (proteina di Rieske, citocromo f, citocromo b6 e subunità IV), atto al trasferimento degli elettroni durante il processo della fotosintesi clorofilliana. Oltre alle quattro proteine principali, il complesso (chiamato anche plastochinolo-plastocianina ossidoriduttasi) contiene inoltre subunità di basso peso molecolare. Tale complesso collega i fotosistemi I e II, consentendo agli elettroni trasportati di passare dal fotosistema II al fotosistema I. Nello specifico, il complesso citocromo b6-f permette l’accoppiamento tra il trasporto degli elettroni e il pompaggio di protoni nel lumen dei cloroplasti. Questo determina un gradiente elettrochimico di protoni, usato per la sintesi di adenosintrifosfato (ATP), per il trasporto dei metaboliti e di proteine attraverso le membrane e per altre funzioni necessarie al metabolismo della cellula. La proteina di Rieske e gli altri componenti del citocromo prendono parte al ciclo catalitico del complesso, definito ciclo Q. Nel dettaglio, il ciclo Q prevede che il trasferimento degli elettroni avvenga grazie a una catena ad alto potenziale, formata appunto dalla proteina di Rieske e dal citocromo f, e a una catena a basso potenziale, composta dai due eme b6 (b1 e bh). Il meccanismo del ciclo Q permette che il complesso attui una contemporanea ossidazione e riduzione di chinoni, Qo e Qi, situati sui due lati opposti della membrana. Durante il primo ciclo catalitico, l’ossidazione del plastoquinolo nel sito Qo è connessa alla riduzione del citocromo f e dell’eme b1 e al rilascio nel lumen di due protoni. Il secondo ciclo serve per ridurre entrambi gli eme b6 e per ridurre una molecola di plastochinone nel sito Qi. La comprensione della struttura cristallografica del complesso ha permesso di chiarire il ruolo della proteina di Rieske nel meccanismo di ossidazione del plastoquinolo nel sito Qo. Infatti, cambiamenti conformazionali del dominio extramembrana della proteina di Rieske ne causano un avvicinamento al sito di fissazione dei chinoli o al citocromo f. Inoltre, l’anello aromatico del chinone si sposterebbe da una tasca maggiormente idrofilica all’interno del sito Qo e vicino alla proteina di Rieske, verso una maggiormente idrofobica vicina all’eme b1. Quindi, risulterebbe che il chinolo e la proteina di Rieske ossidata si sistemano in modo da facilitare il trasferimento dell’elettrone, allontanandosi a reazione finita per ridurre l’eme b1 e il citocromo f. Tale gradiente viene poi utilizzato per la sintesi di ATP (fotofosforilazione).